Enzyme überwinden die 100-Grad-Hitzeschranke

Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen hochselektiv und eignen sich ideal für eine nachhaltige Synthese. Viele industrielle Prozesse erfordern jedoch Temperaturen, bei denen die native Tertiärstruktur empfindlicher Proteine irreversibel thermisch denaturiert. Forschende der Universität Bielefeld haben einen Ansatz entwickelt, um Enzyme durch gezielte Inklusion in poröse Materialien auch bei 100 °C und darüber stabil und mehrfach recycelbar zu halten.

Polymer-Käfige als molekularer Schutz

Zur Vermeidung der thermischen Entfaltung wurden Lipasen in eine dreidimensionale, poröse organische Polymerstruktur eingebettet. Im Gegensatz zur klassischen Oberflächenimmobilisierung schützt diese Käfigarchitektur das Enzym vor thermischen Einflüssen, während die Porendimensionen den Stofftransport von Substraten und Produkten gewährleisten.

„Am Beginn der Arbeiten stand die grundlegende Forschungsfrage, mit welchen Methoden die Entfaltung von Enzymen selbst bei hohen Temperaturen und unter herausfordernden Reaktionsbedingungen verhindert werden kann“, sagt Dr. Jianing Yang. „Es zeigte sich, dass Enzyme durch maßgeschneiderten Einbau in Käfigverbindungen die gewünschten Eigenschaften aufweisen.“

Analytische Befunde bei hohen Temperaturen

In katalytischen Tests zeigte die geschützte Lipase selbst bei 100 °C – und in Versuchen bis 120 °C – eine hohe Aktivität und verdoppelte ihre Umsatzrate im Vergleich zu Raumtemperatur. Die Reaktivität blieb über zwölf Reaktionszyklen hinweg stabil. Zudem entfällt bei Temperaturen ab 100 °C der Einsatz organischer Lösungsmittel, da hochschmelzende Edukte direkt in der Schmelze umgesetzt werden können.

Strukturelle Charakterisierung und Ausblick

Mittels hochauflösender Transmissionselektronenmikroskopie (TEM) wurde die amorph aufgebaute, poröse Materialmatrix und die Integrität des eingeschlossenen Biokatalysators analysiert. „Wir haben mit einem hochauflösenden Transmissionselektronenmikroskop die Struktur des Materials untersucht und dabei Einblicke in das Innere der porösen Polymerstruktur gewonnen“, sagt Hütten. „Das war eine besondere Herausforderung, weil das Material nicht regelmäßig wie ein Kristall aufgebaut ist.“ Das Projekt zielt nun auf die Skalierung für industrielle Anwendungen ab.

„Unser Ziel war es, biokatalytische Verfahren auch dort effizient einsetzbar zu machen, wo dies bislang als unmöglich galt“, sagt Professor Dr. Harald Gröger. „Wir wollen die Forschung konsequent in Richtung Anwendung weiterentwickeln und den Transfer in industrielle Prozesse vorantreiben.“

Abschließend betont Professor Dr. Harald Gröger: „Der entscheidende Schritt war, das Enzym nicht an Oberflächen zu befestigen, sondern in eine dreidimensionalen Käfigverbindung einzufügen. Dadurch können wir Enzyme bei Temperaturen verwenden, die für effiziente biokatalytische Reaktionen bislang zu hoch und somit nicht geeignet waren. Jetzt geht es darum, dieses Konzept weiterzuentwickeln und für industrielle Anwendungen nutzbar zu machen.“

Quelle

Universität Bielefeld (10/2026)