Neue antimikrobielle Peptide in Ameisengift entdeckt

Das Sprühgift von Rossameisen, Waldameisen und verwandten Arten erweist sich als deutlich vielschichtiger als bisher vermutet. Einem Forschungsteam der Freien Universität Berlin und der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg ist es erstmals gelungen, in diesem säurehaltigen Sekret einen komplexen Cocktail aus Peptiden und weiteren bioaktiven Substanzen nachzuweisen. Diese speziellen kleinen Eiweiße erfüllen eine wichtige Funktion, indem sie die Nester der Insekten vor gefährlichen Krankheitserregern schützen. Die Entdeckung dieser neuartigen Peptide liefert nicht nur wertvolle Impulse für die medizinische Wirkstoffforschung, sondern eröffnet auch ganz neue Perspektiven auf die Immunabwehr sowie den kollektiven Umgang mit Mikroben innerhalb sozialer Insektengemeinschaften.

Ameisengift ist komplexer als bisher angenommen

Das Sekret von Schuppenameisen, zu denen auch die Waldameisen zählen, galt in der Wissenschaft lange Zeit als relativ simpel aufgebaut. Seit der Entdeckung der Ameisensäure im 17. Jahrhundert wurde diese als die zentrale und fast ausschließliche Komponente dieses Giftes angesehen. Doch ein Forschungsteam ging der Sache genauer auf den Grund. „Wir sind in unserem Projekt einer jahrzehntealten und weitgehend unbeachteten Publikation nachgegangen, in der erwähnt wurde, dass diese Gifte vielleicht auch eiweißartige Stoffe enthalten“, sagt Professor Timo Niedermeyer. Er ergänzt: „Wir haben nun zwei völlig neue Peptid-Familien in den Giften von Schuppenameisen nachgewiesen. Diese Peptide sind einzigartig in diesen Ameisen, kommen dort aber weit verbreitet vor. Ihr Gift ist wesentlich komplexer als bisher angenommen.“

Ameisengift schützt Brut vor Pilzerkrankungen

Die im Gift nachgewiesenen Peptide spielen eine entscheidende Rolle bei der Nesthygiene, indem die Ameisen ihre Brut gezielt mit dem Sekret einreiben. Nach dem Verdunsten der flüchtigen Ameisensäure verbleiben die Proteine auf den Puppen und schützen sie dort aktiv vor Infektionen. „Einige der Peptide zeigen eine ausgeprägte Wirkung gegen Pilze. Das ist interessant vor dem Hintergrund einer Bedrohung sozialer Gemeinschaften durch Umweltmikroben und Krankheitserreger sowie zunehmender Resistenzen dieser Mikroben gegen antimikrobielle Wirkstoffe“, betont Dr. Simon Tragust. „Mit über 3.700 Arten eröffnet die Unterfamilie Formicinae (Schuppenameisen) ein enormes Potenzial für die Entdeckung weiterer bioaktiver Substanzen.“
Die gewonnenen Daten verdeutlichen das breite Funktionsspektrum des Ameisengifts. Die Insekten nutzen es keineswegs nur zur Abwehr von Feinden, sondern ebenso zur Desinfektion, zur Regulierung ihrer eigenen Darmflora sowie für die chemische Kommunikation untereinander.

Internationale Spitzenforschung

Für ihre Untersuchungen verknüpfte das Forschungsteam Ansätze aus der Biologie, Chemie und Pharmazie. Sie nutzten moderne Proteotranskriptomik, um Protein- und RNA-Daten miteinander abzugleichen und so die Peptide im Gift sowie deren Gensequenzen exakt zu bestimmen. Flankiert wurde dieses Vorgehen durch chemische Analysen, Syntheseverfahren und funktionelle Bioaktivitätsassays. Für ein tieferes Verständnis von Struktur und Evolution der Giftkomponenten sorgten zudem biophysikalische Experimente, Genomanalysen und computergestützte Modellierungen. Da diese interdisziplinäre Herangehensweise mit der Untersuchung von Giftsekreten verschiedener Ameisenarten aus mehreren Kolonien kombiniert wurde, gilt die Arbeit als eine der bislang umfassendsten vergleichenden Analysen auf diesem Gebiet.

Quelle

Freie Universität Berlin (05/2026)