Ein Team des Graduiertenkollegs „Microbial Substrate Conversion“ (MiCon) an der Ruhr-Universität Bochum hat in Zusammenarbeit mit einer Arbeitsgruppe der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf einen bedeutenden Fortschritt erzielt. Es ist ihnen gelungen, schädliches Styrol mithilfe neuer Biokatalysatoren in nützliche Epoxide umzuwandeln. Das Besondere daran: Die Reaktion ist so selektiv, dass ausschließlich die gewünschten chemischen Verbindungen entstehen und nicht deren unerwünschte spiegelbildliche Formen.
Effizient und umweltschonend
In der Pharmazie und der Synthese von Fein- und Spezialchemikalien ist Selektivität der Katalysatoren von enormer Bedeutung. Denn je selektiver eine Reaktion abläuft, desto weniger Substrat endet in Nebenprodukten oder ungenutztem Abfall. „Hoch-selektive Katalysatoren arbeiten also effizient und umweltschonend“, fasst Prof. Dr. Dirk Tischler, Leiter der Arbeitsgruppe Mikrobielle Biotechnologie der Ruhr-Universität Bochum, zusammen. Die Selektivität erlaubt es auch mitunter, nur Verbindungen mit der gewünschten Eigenschaft herzustellen, etwa einer medizinischen Wirkung.
Das betrifft insbesondere Enantiomere, also Verbindungen, die sich wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten. Sie bestehen aus den gleichen Atomen und haben identische Bindungsmuster, unterscheiden sich aber in der räumlichen Anordnung der Atome. „Vereinfacht kann man das mit unseren Händen vergleichen: Die rechte und linke Hand sind gleich aufgebaut, können aber räumlich nicht zur Deckung gebracht werden“, erklärt Prof. Dr. Eckhard Hofmann aus der Ruhr-Universität Bochum. Ein Beispiel für solche Verbindung findet sich etwa unter den Aromastoffen: Carvon gibt es in zwei Formen, wobei (S)-Carvon in der Minze und (R)-Carvon im Kümmel vorkommt.
Einfach zu reinen Stoffen kommen
Die aktuelle Forschungsarbeit präsentiert einen neuartigen Weg zur selektiven Gewinnung von Epoxiden. Epoxide sind hochreaktive zyklische chemische Verbindungen, die einen Dreiring aus zwei Kohlenstoff- und einem Sauerstoffatom bilden. Sie finden breite Anwendung in der Synthese von Polymeren, Feinchemikalien und Pharmazeutika.
Das Forschungsteam hat dabei eine bisher unbekannte Gruppe von Enzymen des Typs Glutathion-S-Transferase biochemisch und strukturell charakterisiert. Die biochemischen und anwendungsorientierten Untersuchungen wurden in der Arbeitsgruppe Mikrobielle Biotechnologie der Ruhr-Universität Bochum durchgeführt. Die Aufklärung der Enzymstrukturen erfolgte mit Unterstützung der zentralen Proteinkristallographie der Ruhr-Universität Bochum und des Centers für Strukturelle Studien an der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf.
„Diese Enzyme erkennen bei ausgewählten Epoxiden die räumliche Struktur und setzen dann bevorzugt eine um“, erläutert Melody Haarmann. Auf diese Weise kann man bei einer Mischung von enantiomeren Epoxiden eines selektiv abbauen und dabei das andere anreichern und so recht einfach zu reinen Stoffen kommen. Dies wurde nun erstmals umfassend dokumentiert und für verschiedenste aromatische Epoxide erfolgreich dargestellt.
Die Enzyme entstehen beim Abbau des Schadstoffs Styrol und entgiften die Epoxide, die im Zuge des Abbaus entstehen. „Diese Reaktion ist identisch zu der Entgiftung von Epoxiden im menschlichen Körper und zeigt daher eindrucksvoll, dass die Natur erfolgreiche Konzepte für verschiedenste Aufgaben nutzt“, so Doktorand Max Scholz. „Wir können also noch viel lernen und natürliche Reaktionen in für uns nützliche Synthesen übertragen.“
Quelle
Ruhr-Universität Bochum (07/2025)
Publikation
Melody Haarman et al.: Glutathione S-Transferase Mediated Epoxide Conversion: Functional and Structural Properties of an Enantioselective Catalyst, in: ACS Catalysis, 2025, DOI: 10.1021/acscatal.5c02430, https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acscatal.5c02430