Ei­sen­bin­den­de „Pro­te­in-Ru­bi­ne“ bei mi­kro­bi­el­lem Me­thanab­bau

Innerhalb einer Mikroorganismengemeinschaft, die unter anderem methanabbauende Einzeller umfasst, haben Forschende ein bisher unbekanntes, eisenbindendes Protein identifiziert. Dieser Fund unterstreicht die enorme Bedeutung der Erforschung von Proteinen in nicht isolierbaren Mikroorganismen, da dieser Ansatz den Weg zur Entdeckung neuartiger Enzyme für künftige Anwendungen ebnet.

Kein Al­lein­gang beim Me­than-Ab­bau

Mikroorganismen erweisen sich als beeindruckende Chemiker, die durch ihre Reaktionen biologisches Material wiederverwerten, die Umwelt entgiften und die biogeochemischen Stoffkreisläufe der Erde maßgeblich beeinflussen. Eine besondere Rolle nehmen dabei die anaeroben Methanotrophen ein, die in sauerstofffreien Lebensräumen Methan verbrauchen. Indem sie verhindern, dass dieses starke Treibhausgas in die Atmosphäre gelangt, leisten sie einen wichtigen Beitrag zur Eindämmung des Klimawandels. Da diese Organismen jedoch ausschließlich in mikrobiellen Gemeinschaften gedeihen und sich nicht isolieren lassen, ist die Erforschung ihrer chemischen Prozesse äußerst schwierig. In einer solchen Gemeinschaft hat Tristan Wagner vom Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie in Bremen zusammen mit Forschenden aus den Niederlanden und Frankreich nun unverhofft eine neue Art von eisenhaltigem Protein entdeckt.

Rubinrote Überraschung: Den Geheimnissen des Methanabbaus auf der Spur

Die Untersuchung nahm ihren Anfang in einem Bioreaktor der Universität Radboud in den Niederlanden, in dem eine methanverbrauchende Mikrobengemeinschaft unter Sauerstoffabschluss erfolgreich kultiviert wurde. Nach dem Transport der geernteten Zellen an das Max-Planck-Institut in Bremen begannen die Forschenden, die molekularen Mechanismen des Methanabbaus zu entschlüsseln. Beim Aufbrechen der Zellen und der anschließenden Trennung der Proteine fiel eine markante rubinrote Färbung auf.

„Wir hatten schon mit einer solchen Färbung gerechnet, da wir wussten, dass diese Organismen Häme verwenden – ringförmige, eisenhaltige Moleküle, die sich für die Atmung an Proteine binden“, sagt Martijn Wissink von der Universität Radboud. „Wir waren aber überrascht, das Rubinrot in so vielen verschiedenen Proteinen zu finden.“ Um diesem Phänomen auf den Grund zu gehen, isolierten und kristallisierten die Bremer Wissenschaftler eines dieser auffälligen Proteine zur Bestimmung seiner dreidimensionalen Struktur, während das Team aus Radboud parallel dessen Identität ermittelte.

Ein Kä­fig aus Ei­sen und Häm

Mithilfe von Röntgenstrahlen an der European Synchrotron Radiation Facility gelang es Tristan Wagner schließlich, das Geheimnis der Rubinkristalle zu entschlüsseln. „Auf den ersten Blick kam mir die Struktur der Proteine bekannt vor – sie ähnelte Ferritin, einem bekannten Eisenspeicherprotein“, erinnert sich Wagner. „Aber dann fiel mir etwas Außergewöhnliches auf: Im Inneren befand sich ein Häm!“ Im Gegensatz zu herkömmlichen Bakterioferritinen, die eine Struktur aus 24 Kopien des Proteins bilden, formt dieses neu entdeckte Protein einen kompakten Käfig aus nur 12 Kopien und schafft so eine völlig neuartige Anordnung.

„Weil es so klein ist, nannten wir es ‚Mini-Bakterioferritin‘“, erklärt Wagner. In enger Zusammenarbeit untersuchten die Forschenden der Universität Radboud und des Institut de Biologie Structurale in Grenoble anschließend die Eigenschaften des neuen Proteins. Dabei bestimmten sie die chemische Zusammensetzung des Häms, seine Fähigkeit zur Eisenbindung sowie seine Reaktion auf Sauerstoff – Merkmale, die allesamt eine starke Ähnlichkeit zu klassischen Bakterioferritinen aufweisen.

Ein weit ver­brei­te­tes Pro­te­in mit ge­hei­men Fä­hig­kei­ten

Trotz ihrer gründlichen Untersuchungen bleibt die tatsächliche Funktion dieses Proteins für die Forschenden weiterhin ein Rätsel. „Die natürliche Häufigkeit des Mini-Bakterioferritins in Methanotrophen lässt vermuten, dass seine Rolle über die einfache Eisenspeicherung und Kontrolle von oxidativem Stress hinausgeht“, sagt Cornelia Welte. „Zukünftige Forschungen sollten versuchen, seine Rolle für Methanotrophe und andere Mikroorganismen aufzudecken.“

Genomanalysen verdeutlichten zudem, dass Mini-Bakterioferritine keineswegs auf Methanotrophe beschränkt sind, sondern bei einer Vielzahl von Mikroorganismen vorkommen. „Die Tatsache, dass ein so weit verbreitetes Ferritin erst jetzt entdeckt wurde, macht deutlich, wie viel es noch über mikrobielle Enzyme zu lernen gibt“, betonen Olivier Lemaire und Mélissa Belhamri. Diese Entdeckung unterstreicht das enorme, noch unerschlossene Potenzial mikrobieller Gemeinschaften für wissenschaftliche und industrielle Innovationen.

Quelle

Max-Planck-In­sti­tut für Ma­ri­ne Mi­kro­bio­lo­gie (03/2026)