Bodenbakterien bauen giftige Chemikalien in der Umwelt ab

Zahlreiche aromatische Verbindungen, darunter Phenole, Cresole und Styrole, belasten als Giftstoffe die Umwelt und können sich durch industrielle Prozesse schädigen in Ökosystemen anreichern. Bei der Beseitigung dieser Schadstoffe leisten Bodenbakterien wie Rhodococcus opacus 1CP einen entscheidenden Beitrag. Das Team der Arbeitsgruppe Mikrobielle Biotechnologie um Prof. Dr. Dirk Tischler hat das Genom dieses Bakteriums analysiert. Dabei hat man eine Vielzahl an Stoffwechselwegen identifiziert. Diese ermöglichen es dem Organismus, unter unterschiedlichsten Umweltbedingungen effektiv als „Saubermann“ zu agieren und die giftigen Substanzen abzubauen.

Großes Genom mit vielen Redundanzen

„Unser ‚Haustier‘ Rhodococcus opacus 1CP zeichnet sich durch ein besonders großes Genom aus, in dem es eine Vielzahl zum Teil auch redundanter Enzyme kodiert“, erklärt Dirk Tischler. Diese Enzyme arbeiten oft in Abfolgen zusammen, um Substrate wie Styrol zu aktivieren und vollständig zu CO₂ zu verstoffwechseln. „Im Zuge der Verstoffwechselung hat das Bakterium Energie gewonnen und für uns die Umwelt gereinigt: ein zentrales Leitbild der Umweltbiotechnologie“, so Tischler. „Das Wissen um diese Prozesse ist für uns sehr wichtig, weil es uns nicht nur hilft zu verstehen, wie man Schadstoffe aus der Umwelt entfernt, sondern auch wie man Ökosysteme dabei unterstützen kann, dies quasi in Eigenleistung zu schaffen.“

Die genetischen Redundanzen erweisen sich dabei als großer Vorteil. Verschiedene Enzyme derselben Klasse werden je nach Sauerstoffgehalt, Temperatur oder Nährstoffangebot produziert. Diese Flexibilität ermöglicht eine schnelle Anpassung an wechselnde Umweltbedingungen, was insbesondere mit Blick auf den Klimawandel eine lebenswichtige Fähigkeit darstellt.

Schaltet man ein Enzym aus, eröffnet sich ein neuer Stoffwechselweg

Um die spezifischen Beiträge einzelner Enzyme zum Aromatenabbau zu entschlüsseln, analysierte das Team um Dirk Tischler das Genom von Rhodococcus opacus 1CP. „Wir konnten zeigen, dass, wenn man bestimmte Enzyme ausschaltet, andere einspringen und so sogar neue Stoffwechselwege genutzt werden“, berichtet Tischler. Die Untersuchungen verdeutlichten, dass oft zwei oder drei Enzyme derselben Klasse an der Aktivierung und Umsetzung beteiligt sind. Bei Phenol und Cresol verfügt der Stamm etwa über drei Enzyme zur Bildung von Brenzkatechinen. Werden diese deaktiviert, rekrutiert das Bakterium plötzlich alternative Enzyme für den Abbau über neue Routen. „Hier können wir noch viel lernen“, freut sich Dirk Tischler.

Quelle

Ruhr-Universität Bochum (03/2026)