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Dienstag, 20. April 2021
 
 
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Die DAkkS sagt die Akkreditierungskonferenz 2020 ab
ImageDie Deutsche Akkreditierungsstelle (DAkkS) sagt die für 28.-29. September 2020 in Berlin geplante Akkreditierungskonferenz "AKKKO" ab. Die Gründe für die Absage sind die Auswirkungen der Corona-Pandemie und die damit verbundenen Unsicherheiten und Risiken für die Konferenzdurchführung und -teilnahme. Angesichts der derzeitigen Situation will die DAkkS zudem ihre gebündelten Kräfte auf die Wahrnehmung ihres gesetzlichen Auftrages richten.

Dr.-Ing. Stephan Finke, Geschäftsführer der DAkkS sagt hierzu: "Als Ergebnis aller Abwägungen und Beratungen sehen wir uns leider gezwungen, die Akkreditierungskonferenz in diesem Jahr abzusagen. Dabei haben wir uns gerade anlässlich unseres zehnjährigen Jubiläums auf den intensiven Austausch mit unseren Kunden, den Fachleuten und Entscheidern aus Wirtschaft, Politik und Verbänden gefreut".
Die DAkkS bemüht sich intensiv um einen neuen Termin für die Konferenz in 2021 und wird über die weiteren Planungen aktiv informieren.

Hintergrund
Die von der DAkkS bereits sechsmal veranstaltete Akkreditierungskonferenz ist Deutschlands größtes Treffen des Akkreditierungs- und Konformitätsbewertungssektors. Ausgewählte Referenten informieren über aktuelle Branchenentwicklungen. Zudem bietet die Konferenz Teilnehmern eine Plattform zum Austausch und Netzwerken.


Den Artikel finden Sie unter:

https://www.dakks.de/content/dakks-sagt-akkreditierungskonferenz-2020-ab

Quelle: Deutsche Akkreditierungsstelle GmbH (DAkkS) (05/2020)
 
Auf dem Weg zur Bioökonomie: Forscher entdecken leistungsstarken Biokatalysator
ImageIn der Bioökonomie treten biotechnologische Verfahren an die Stelle von Syntheseverfahren, die fossile Ressourcen verbrauchen. Mikroorganismen und Enzyme werden dabei als Biokatalysatoren gezielt für die industrielle Produktion genutzt. Forscher der Universität Bayreuth haben jetzt ein Enzym entdeckt, das als Biokatalysator große Vorteile bietet. Es eignet sich hervorragend für die Herstellung von Wirkstoffen aus dem Bereich der Naturstoffe. Herkömmliche Syntheseverfahren dieser Wirkstoffe, die ein breites medizinisches Anwendungsspektrum haben, sind dagegen sehr aufwendig. In der Zeitschrift „ACS Catalysis“ stellen die Forscher um Prof Dr. Frank Hahn ihre Entdeckung vor.

Biotechnologische Herstellung von Natur- und Wirkstoffen

Die Natur hält eine Fülle von Substanzen bereit, die für den Menschen großen medizinischen Nutzen haben können. Aufgrund ihrer komplexen Strukturen können diese Naturstoffe aber häufig nur unter großem Aufwand mit üblichen chemischen Verfahren produziert werden. Ein vielversprechender Lösungsansatz ist die Verwendung von Biokatalysatoren, mit deren Hilfe sich die Herstellung oft erheblich vereinfachen lässt. Bei dem neuen von den Bayreuther Forschern entdeckten Biokatalysator handelt es sich um das Enzym AmbDH3. Damit können ringförmige Bausteine von Naturstoffen, sogenannte Tetrahydropyrane, hergestellt werden. Sie bewirken oft die biologische Aktivität von Naturstoffen und spielen daher eine wichtige Rolle bei medizinischen Anwendungen.

In ihrer Studie ist den Bayreuther Wissenschaftlern der Nachweis gelungen, dass sich mit AmbDH3 der antibiotisch aktive Wirkstoffkandidat „(–)-Centrolobin“ herstellen lässt. Auf dieser Basis will das Bayreuther Forschungsteam die Synthese weiterer, noch komplexerer Naturstoffe in Angriff nehmen. Ein Beispiel sind die Bryostatine, die wegen ihrer antiviralen Aktivität von großem Interesse für die Wirkstoffforschung sind. Sie könnten auch für die Behandlung von Krebs und Alzheimer in Frage kommen.

Ein vielseitiger und leistungsstarker Biokatalysator

Tetrahydropyrane sind ringförmige Moleküle, die der chemischen Gruppe der Heterozyklen angehören. Die Forschungsgruppe von Prof. Dr. Frank Hahn an der Universität Bayreuth zeigt in ihrer neuen Studie, dass mit Hilfe des Biokatalysators AmbDH3 sehr zahlreiche und sehr unterschiedliche Heterozyklen gewonnen werden können. Dabei hat der neue Biokatalysator den Vorzug, dass die räumliche Struktur der entstehenden ringförmigen Moleküle präzise gesteuert werden kann. Zudem ist AmbDH3 ein sehr stabiles Enzym und für die Herstellung großer Mengen der jeweils gewünschten Substanz geeignet. Bisher war kein Biokatalysator bekannt, der all diese Eigenschaften auf sich vereint.

AmbDH3 haben die Wissenschaftler bei der Untersuchung von Bakterien entdeckt, die dieses Enzym verwenden, um Ambruticin zu bilden. Hierbei handelt es sich um einen Wirkstoffkandidaten zur Bekämpfung von Pilzkrankheiten.

Auf dem Weg zur nachhaltigen Bioökonomie

„Künftige Anwendungen für das Enzym AmbDH3 erwarte ich vor allem in der Herstellung pharmazeutischer Wirkstoffe, aber auch in der Synthese von Feinchemikalien. Unsere Forschungsgruppe ist zuversichtlich, dass wir weitere, mit AmbDH3 verwandte Enzyme entdecken können, die das Repertoire der Biokatalysatoren noch einmal deutlich erweitern. Unsere Arbeiten belegen: Die Biokatalyse kann wesentlich dazu beitragen, eine stärker auf natürliche Ressourcen zurückgreifende Wirtschaftsweise zu etablieren. Sie leistet damit einen Beitrag zur Lösung zentraler gesellschaftlicher Herausforderungen“, sagt Hahn, der mit seinem Team an der Universität Bayreuth das Wirkstoffpotenzial von Naturstoffen und das synthetische Potenzial von Biosynthese-Enzymen erforscht.

Die Weiße Biotechnologie ist für die Entwicklung einer nachhaltigen Bioökonomie unverzichtbar. Indem Mikroorganismen oder Enzyme die Produktion von Substanzen übernehmen, die bisher durch ‚künstliche‘ chemische Syntheseverfahren gewonnen wurden, wird Energie eingespart, und es kommen deutlich weniger giftige Chemikalien zum Einsatz. An solchen schonenden Verfahren besteht großes Interesse seitens der chemischen und pharmazeutischen Industrie. „Durch neue Biokatalysatoren können Bereiche, die bis vor kurzem noch der traditionellen chemisch-synthetischen Methodologie vorbehalten waren, für die Bioökonomie erschlossen werden. Es wird in Zukunft darum gehen, die Vorteile beider Forschungs- und Entwicklungsansätze zielführend miteinander zu kombinieren“, erklärt Hahn.


Den Artikel finden Sie unter:

https://www.uni-bayreuth.de/de/universitaet/presse/pressemitteilungen/2020/079-neuer-biokatalysator/index.html

Quelle: Universität Bayreuth (05/2020)


Publikation:
Tim Hollmann, Gesche Berkhan, Lisa Wagner, Kwang Hoon Sung, Simon Kolb, Hendrik Geise, Frank Hahn: Biocatalysts from Biosynthetic Pathways: Enabling Stereoselective, Enzymatic Cycloether Formation on a Gram Scale. ACS Catalysis (2020), doi: http://dx.doi.org/10.1021/acscatal.9b05071

 
Chemieforschung: Tiefe Einblicke in die intermolekulare Energieübertragung im Wasser
ImageWasser ist eine für das Leben essentielle Substanz. Vor allem seine große Wärmekapazität macht Ozeane und Meere zu riesigen Wärmespeichern für die Regulierung des Erdklimas. In lebenden Organismen macht dieselbe Eigenschaft Wasser zu einem effizienten Wärmepuffer für die Funktion biochemischer Reaktionen. Eine zentrale Rolle spielen dabei sogenannte Wasserstoffbrückenbindungen. Der Energiefluss in dem komplexen Bindungsnetzwerk ist auf molekularer Ebene allerdings bislang nicht vollständig untersucht worden. Wissenschaftlern der Universität Paderborn ist es nun gelungen, diese Bindungen nicht nur zu messen, sondern auch durch einen hochenergetischen Laser gezielt zu beeinflussen. Ihre Ergebnisse wurden jetzt in der renommierten wissenschaftlichen Fachzeitschrift „Science Advances“ veröffentlicht.

„Primär geht es um die Frage, wie sich die durch einen Terahertz-Laser induzierte Energie in wasserstoffbrückengebundenen Flüssigkeiten verteilt, wie sich das kontrollieren und somit gezielt in chemischen Reaktionen nutzen lässt. Ein einfaches Beispiel für solche Prozesse ist Wasser, das in der Mikrowelle erhitzt wird“, sagt Prof. Dr. Thomas Kühne vom Department Chemie, der die Studie zusammen mit seinem Kollegen Dr. Hossam Elgabarty durchgeführt hat.

Die Wissenschaftler haben mithilfe eines Terahertz-Lasers die komplexe Struktur des Netzwerks beeinflusst und damit die Strukturdynamik des Wassers bestimmt. Dazu Elgabarty: „Um den molekularen Mechanismus der Energiedissipation, also quasi der Umwandlung in Wärme, aufzuklären und die Rolle der kollektiven intermolekularen Bewegungen in diesem Prozess zu verstehen, haben wir die Zeitskala der Energiedissipation und auch die Stärke der intermolekularen Wechselwirkungen bestimmt.“

Durch die Ergebnisse konnten die Chemiker außerdem erstmalig Hinweise auf die zuvor bereits theoretisch vorhergesagte Asymmetrie des Wasserstoffbrückenbindungsnetzwerks liefern. „Mithilfe des Lasers, der diese Asymmetrie wahrscheinlich gezielt hervorrufen kann, wäre es dann beispielsweise möglich, „on-water"-Reaktionen, die Gegenstand unseres „GreenOnWaterCat“ ERC-Projekts sind, zu katalysieren“, so Kühne. Dabei handelt es sich um katalytische Prozesse, die auf Wasseroberflächen stattfinden. Wasser könnte somit nicht nur zu einem nachhaltigen, sondern auch besonders attraktiven Lösungsmittel für eine Vielzahl von relevanten Syntheseprozessen werden.


Den Artikel finden Sie unter:

https://www.uni-paderborn.de/nachricht/93789/

Quelle: Universität Paderborn (05/2020)


Publikation:
https://advances.sciencemag.org/content/6/17/eaay7074.full

 
Weitere genetische Ursache für die nicht-alkoholische Fettleber entdeckt
ImageIn Deutschland leiden etwa 18 Millionen Menschen an einer nicht-alkoholischen Fettleber. Die Ursachen dieser Erkrankung sind vielfältig und schließen neben Umwelt- auch genetische Faktoren ein. Forschende des DZD haben jetzt neue Gene entdeckt, die bei der Entstehung einer Fettleber eine Rolle spielen. Die Gene IRGM, Ifgga2 und Ifgga4 sorgen bei Menschen bzw. bei Mäusen für die Produktion regulatorischer Proteine der Familie der immun-assoziierten GTPasen, die einer Fettansammlung in der Leber entgegenwirken. Eine genetische Veränderung führt jedoch dazu, dass weniger dieser Proteine gebildet werden. Die Ergebnisse wurden jetzt im ‚Journal of Hepatology‘ veröffentlicht.

Die nicht-alkoholische Fettleber (nonalcoholic fatty liver disease, NAFLD) ist in Europa und den USA die häufigste Ursache für chronische Lebererkrankungen. In Europa leiden etwa 20-30 Prozent der Bevölkerung daran. NAFLD ist oft mit weiteren Erkrankungen verbunden wie Adipositas, Typ-2-Diabetes, Bluthochdruck (arterielle Hypertonie) und einer Fettstoffwechselstörung (Dyslipidämie). Neben einem ungesunden Lebensstil mit einer fett- und zuckerreichen Ernährung sowie Bewegungsmangel ist auch eine genetische Veranlagung für die Entstehung dieser Lebererkrankung verantwortlich. NAFLD ist eine komplexe Erkrankung, für die es nicht nur ein Krankheitsgen gibt. Vielmehr spielen die Interaktionen verschiedener Gene sowie epigenetische* Faktoren eine Rolle. Forschende haben jetzt eine neue Genfamilie entdeckt, die eine wichtige Rolle bei der Vermeidung der Fettleberentstehung spielt. Diese Gene sorgen bei Menschen und Mäusen für die Produktion regulatorischer Proteine der Familie der immun-assoziierten GTPasen, die einer Fettansammlung in der Leber entgegenwirken. Liegt jedoch eine genetische Veränderung vor, werden weniger Proteine gebildet. Untersuchungen zeigen, dass die Leber von Patienten mit NAFLD und Mäusen mit Fettleber deutlich geringere Mengen dieser Proteine aufweist. Die jetzt im 'Journal of Hepatology' veröffentlichte Studie führte ein Forscherteam des Deutschen Instituts für Ernährungsforschung Potsdam-Rehbrücke (DIfE), des Deutschen Diabetes-Zentrums (DDZ) und des Helmholtz Zentrums München durch – alle Partner des Deutschen Zentrums für Diabetesforschung (DZD).

Neue Gene identifiziert

Mithilfe von molekularen Markern und statistischen Methoden (QTL –Analyse, Quantitative Trait Locus) können in Mausstämmen Gene identifiziert werden, die komplexe menschliche Krankheiten verursachen. So entdeckte das Forscherteam einen Bereich auf dem Mauschromosom 18, der mit veränderten Fettmengen der Leber in Verbindung gebracht wurde. Werden die Gene Ifgga2 und Ifgga4 abgelesen, entstehen Proteine der Familie der immun-assoziierten GTPasen – in der Maus das Protein IFGGA2 und IFGGA4 und im Menschen das Protein IRGM. Diese Proteine erhöhen eine bestimmte Form des Fettabbaus und wirken so der Entstehung einer Fettleber entgegen.

Bei Menschen aber auch bei Mäusen mit einer Fettleber werden die Gene jedoch deutlich weniger abgelesen. Ursache dafür ist bei Mäusen eine kleine genetische Veränderung. „Aufgrund des Verlusts nur einer Base in einer Gensequenz, die das Ablesen eines bestimmten Gens verstärkt, werden die beiden verwandten Proteine IFGGA2 und IFGGA4 kaum noch in Leberzellen von Mäusen produziert, die anfällig für eine Fettleber sind“, erklärt Professorin Annette Schürmann, Leiterin der Abteilung Experimentelle Diabetologie am Deutschen Institut für Ernährungsforschung Potsdam-Rehbrücke (DIfE) und Sprecherin des Deutschen Zentrums für Diabetesforschung (DZD). Auch Patienten mit NAFLD weisen deutlich geringere Mengen des entsprechenden Proteins (IRGM) auf. Dadurch kann der Fettgehalt in der Leber um das 3- bis 4-fache steigen.

Proteine steigern spezifischen Abbau von Fett in der Leber (Lipophagie)

Funktionelle Untersuchungen haben gezeigt, dass eine Überproduktion der immun-assoziierten GTPasen in Leberzellen oder in der Leber der Maus deren Fettgehalt deutlich reduzierte. „Grund dafür ist die Induktion einer besonderen Form der Autophagie, die spezifisch für den Abbau von Fetten ist und deshalb Lipophagie genannt wird“, erläutert Dr. Wenke Jonas, die gemeinsam mit Prof. Schürmann die Studie geleitet hat. Autophagie ist eine Art zellulärer Entsorgungs- und Recycling-Prozess, über den zelleigene Bestandteile abgebaut werden. Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler haben beobachtet, dass nach Aufnahme von Fettsäuren in Leberzellen die immun-assoziierten GTPasen zu den Fetttropfen wandern. Dort binden sie an ein Enzym des Fettabbaus (Adipozyten-Triglycerid-Lipase) und sorgen dafür, dass ein zentrales Protein der Autophagie (LC3B), an den Fetttropfen bindet. Durch die Autophagie von Lipidtröpfchen wird die Menge an Fetten reduziert und so die Entstehung einer Fettleber verhindert.

Dass die immun-assoziierten GTPasen die Fettmenge in der Leber beeinflussen, konnten die Forschenden auch durch die beiden folgenden Untersuchungen zeigen: Hemmten sie die Synthese der Proteine, speicherten Mäuse mehr Fett in den Leberzellen. Wurde dagegen die Produktion der Proteine in Leberzellen erhöht, lagerten diese deutlich weniger Fett ein.

„Durch unsere Arbeiten wurden weitere wichtige Gene identifiziert, die eine Fettlebererkrankung bedingen. Zudem vertiefen die Studien-Ergebnisse unser Verständnis darüber, welche zellulären Prozesse stimuliert werden müssen, um einer Fettleber entgegen zu wirken“, fasst Schürmann zusammen. „Unser nächstes Ziel ist es nun zu klären, durch welche Maßnahmen – wie Diäten oder bestimmte Medikamente – sich die Menge der immun-assoziierten GTPasen erhöhen lässt, um so die Fettspeicherung in der Leber zu vermindern.“

* Die Epigenetik erforscht jene Eigenschaften von Genen, die nicht durch die DNA-Sequenz selbst, sondern durch deren Ablesebereitschaft in Erscheinung treten. Epigenetische Informationen werden durch Methylgruppen oder andere Biomoleküle vermittelt, die wie chemische Schlösser den Zugang zu bestimmten DNA-Sequenzen verwehren oder freigeben und so deren Aktivierbarkeit kontrollieren. Welcher epigenetische Code sich bei einem Menschen etabliert und ob er sich im Laufe des Lebens verändert, bestimmen neben körpereigenen Signalstoffen u.a. auch Ernährungsgewohnheiten und weitere Aspekte der Lebensführung.


Den Artikel finden Sie unter:

https://www.dzd-ev.de/presse/pressemitteilungen/pressemitteilungen-2020/eine-weitere-genetische-ursache-fuer-die-nicht-alkoholische-fettleber-entdeckt/index.html

Quelle: Deutsches Zentrum für Diabetesforschung (05/2020)


Publikation:
Schwerbel, K. et al: Immunity-related GTPase induces lipophagy to prevent excess hepatic lipid accumulation. Journal of Hepatology (2020); DOI: https://doi.org/10.1016/j.jhep.2020.04.031

 
Wenn Proteine gemeinsam agieren, aber alleine reisen
ImageProteine, die mikroskopisch kleinen "Arbeitspferde", die alle lebenswichtigen Funktionen erfüllen, sind Teamplayer: Um ihre Aufgabe zu meistern, müssen sie sich oft zu präzisen Strukturen, so genannten Proteinkomplexen, zusammenfügen. Diese Komplexe können jedoch dynamisch und kurzlebig sein, wobei Proteine zusammenkommen, sich aber bald darauf wieder trennen.

In einer neuen Arbeit, die in PNAS veröffentlicht wurde, zeigen Forscher des Max-Planck-Instituts für Dynamik und Selbstorganisation, der Universität Oxford und der Sorbonne Université, wie die Wirkung des Auf- und Abbaus von Proteinkomplexen an einem "Sweet Spot" die Proteinfunktion begünstigen kann.

Wenn ein Protein seine Funktion nur innerhalb eines Proteinkomplexes erfüllen kann, was ist dann der Vorteil dessen Auseinandergehens? Dies ist die Schlüsselfrage, die Jaime Agudo-Canalejo, Pierre Illien und Ramin Golestanian in dieser Studie untersucht haben. Die Forscher haben festgestellt, dass Proteine, um ihre Funktion erfüllen zu können, zuerst durch stochastische Bewegung ihr Ziel finden müssen. Im Falle eines Enzyms, zum Beispiel, das die chemische Umwandlung eines Substratmoleküls in ein Produktmolekül katalysiert, muss das Enzym zuvor das Substrat finden. „Die grundlegende Beobachtung zeigt, dass die einzelnen Proteine, die einen Komplex bilden, sich allein schneller bewegen können, als in einem sperrigen Verbund. Daher kann die Zeit, bis sie ihr Ziel erreichen, kürzer sein, wenn sie unabhängig sind. Ihre Funktion können sie jedoch nur dann erfüllen, wenn die Proteine, sobald sie sich in der Nähe des Ziels befinden, den benötigten Komplex wieder schnell genug bilden“, sagt Ramin Golestanian, Direktor der Abteilung Physik lebender Materie am MPIDS.

Proteinkomplexe folgen dem Prinzip des gesunden Mittelmaßes

Um die Wechselwirkung zwischen diesen beiden Effekten zu verstehen, haben die Forscher ein mathematisches Modell entwickelt, das die Diffusion der Proteine, den Auf- und Abbau von Proteinkomplexen sowie die Reaktion mit den Zielmolekülen berücksichtigt. Überraschenderweise fanden sie heraus, dass ein „Sweet Spot“ in der Proteinkonzentration existiert. "Wenn es zu wenige Proteine gibt, befinden sie sich größtenteils im dissoziierten Zustand und sind somit schnell, aber nicht funktionsfähig. Gibt es zu viele Proteine, bilden die meisten von ihnen Proteinkomplexe und sind daher funktionsfähig, aber langsam. Bei mittleren Konzentrationen im „Sweet Spot“ bauen sich Proteinkomplexe hingegen oft genug ab, um eine schnelle Bewegung zu ermöglichen, formen sich aber oft genug wieder, um funktionsfähig zu sein", erklärt Jaime Agudo-Canalejo, der Erstautor der Studie. "Die Proteinmenge muss "gerade richtig" sein, eben ein gesundes Mittelmaß", fügt er hinzu.

Dynamisch sein, aber auf der sicheren Seite bleiben

Die Bedingungen im Zellinneren sind alles andere als homogen und bestimmte Moleküle können zu einem gegebenen Zeitpunkt in verschiedenen Bereichen der Zelle mehr oder weniger reichlich vorhanden sein. Insbesondere Inhibitormoleküle, die den Abbau von Proteinkomplexen fördern, können sich in einer bestimmten Region konzentrieren. Wie ist in einer solchen Situation die erwartete Verteilung von Proteinkomplexen innerhalb der Zelle? Mit Hilfe ihres mathematischen Modells haben die Forscher herausgefunden, dass die Proteine dazu neigen, sich spontan in den Regionen anzusammeln, in denen ihre Komplexform am stabilsten ist. Dieses eindeutig aus dem Nichtgleichgewichtszustand resultierende Phänomen, haben sie als "Stabilitaxis" bezeichnet. Golestanian argumentiert: „Stabilitaxis könnte ein generischer Mechanismus sein, den Zellen nutzen, um als Reaktion auf Gradienten in der Konzentration eines anderen Moleküls, räumliche Muster in der Verteilung von Proteinen zu erzeugen.“ Agudo-Canalejo ergänzt: „Der gleiche Mechanismus könnte bei der Entwicklung von synthetischen Materialien, die auf externe Stimuli reagieren, genutzt werden, zum Beispiel durch Verwendung von Kolloiden, die mit lichtaktivierten Linkern beschichtet sind." Dieses erachten die Autoren als einen besonders spannenden Aspekt dieser Forschungsarbeit: sie ermöglicht es ihnen, sowohl komplizierte Mechanismen bei der Selbstorganisation in biologischen Systemen aufzudecken, als auch Strategien für technische Anwendungen anzubieten.


Den Artikel finden Sie unter:

https://www.ds.mpg.de/3577442/200515_pnas_proteins

Quelle: Max-Planck-Institut für Dynamik und Selbstorganisation (05/2020)


Publikation:
Jaime Agudo-Canalejo, Pierre Illien, and Ramin Golestanian, "Cooperatively enhanced reactivity and “stabilitaxis” of dissociating oligomeric proteins", PNAS (2020), DOI 10.1073/pnas.1919635117

 
Klinische Tests für Impfstoff gegen SARS-CoV-2 können noch im September beginnen
ImageNoch in diesem Jahr soll ein potenzieller Impfstoff gegen SARS-CoV-2 in ersten klinischen Versuchen am Menschen getestet werden. „Der Bauplan für den Impfstoff ist fertig. Jetzt muss der Impfstoff für die klinischen Tests noch produziert werden“, erklärt Prof. Dr. Stephan Becker. Der Leiter des Instituts für Virologie an der Universität Marburg und Koordinator des Bereichs „Neu auftretende Infektionskrankheiten“ im Deutschen Zentrum für Infektionsforschung (DZIF) ergänzt: „Wir haben jetzt finanziell und logistisch alles zusammen, um bald eine klinische Prüfung der Phase I zu starten.“ In dieser Phase stehen die Tests auf Verträglichkeit und Anregung von Immunantworten an. In Marburg findet das Immun-Monitoring statt – also die Charakterisierung der Antikörper-Antwort auf den Impfstoff.

Impfstoffzulassung "geht nicht in ein paar Wochen"

Derzeit wird der Impfstoff für die klinische Phase I von der Firma IDT Biologika in Dessau hergestellt. Die Produktion wird voraussichtlich in drei Monaten abgeschlossen sein, sodass die klinischen Tests im September starten können. Obwohl die Entwicklung im Vergleich zu früheren Verfahren sehr viel schneller läuft, wird in diesem Jahr noch kein Impfstoff zur Verfügung stehen. „Die Entwicklung eines Impfstoffs ist ein langwieriger, mühsamer Prozess, vor allem die klinische Prüfung für die Zulassung eines Kandidaten. Das geht nicht in ein paar Wochen“, betont Becker.

Der nun für die klinische Phase I anstehende Impfstoffkandidat wurde unter der Leitung von Prof. Dr. Gerd Sutter von der LMU München entwickelt. Es handelt sich dabei um einen so genannten Vektor-Impfstoff, der auf dem „Modifizierten Vacciniavirus Ankara“ (MVA) als Vektor basiert. Das Impfvirus MVA wurde bereits vor mehr als 30 Jahren an der LMU als Impfstoff gegen Pocken generiert. Die MVA-Viren sind so abgeschwächt, dass sie als harmlose Vektoren für andere Impfstoffe dienen können.

„Wir haben damit eine Plattform-Technologie und können im Prinzip jede fremde genetische Information unter die Kontrolle unseres Impfvirus stellen. Es ist ein bewährtes Vektorsystem, für das eine großtechnische Produktion bereits etabliert ist. Das Basisvirus ist vollständig charakterisiert und zusammen mit gentechnisch veränderten Varianten an mittlerweile mehr als 12.000 Personen klinisch getestet worden. Wir kennen das Nebenwirkungsprofil und die Immunogenität des Basis-Impfstoffs schon sehr gut“, betont Gerd Sutter. Im DZIF wurde dieser Vektor bereits erfolgreich für die Entwicklung eines Impfstoffs gegen das MERS-Coronavirus verwendet, einem nahen Verwandten von SARS-CoV-2; die erste klinische Testung dieses MERS-Impfstoffes ist bereits abgeschlossen und die weitere klinische Entwicklung läuft derzeit im Rahmen einer Förderung von CEPI (Coalition for Epidemic Preparedness Innovations).

Die klinische Prüfung wird von Prof. Marylyn Addo vom Universitätsklinikum Hamburg-Eppendorf (UKE) geleitet werden. „Für viele Abläufe in diesem Entwicklungsprozess können die Erfahrungen aus der MVA-MERS-Studie als Blaupause dienen. Für den neuen Impfstoff hat auch die regulatorische Vorbereitung der klinischen Prüfung bereits begonnen. Eine offizielle Rekrutierung von Probanden kann erst nach Erteilung eines positiven Votums der Ethikkommission erfolgen, dennoch können sich Interessierte schon jetzt unter der E-Mail Diese E-Mail-Adresse ist gegen Spam Bots geschützt, Sie müssen JavaScript aktivieren, damit Sie es sehen können registrieren lassen“, sagt Addo.

Prof. Marylyn Addo hat bereits maßgeblich an der Entwicklung des Ebola- und des MERS-Impfstoffs mitgewirkt (Pressemitteilung des DZIF vom 21. April 2020). Dabei zeigte der Impfstoff gegen das MERS-Coronavirus eine sehr gute Verträglichkeit. Die geimpften Personen entwickelten eine Immunantwort gegen das MERS-Coronavirus, das in Saudi-Arabien vorkommt und von Dromedaren auf Menschen übertragen wird.

Hintergrund:

Entscheidend für die Wirkung des Impfstoffes gegen SARS-CoV-2 sind die Bestandteile des Virus, gegen die der Mensch Antikörper bilden soll. Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler haben als geeignetes Coronavirus-Bauteil das Spike-Protein auf der Oberfläche des Virus ausgewählt. Dieses Protein ist wichtig für das Eindringen des Virus in die menschliche Zelle. Die entsprechende Gensequenz, der Bauplan dieses Proteins, wurde mit der genetischen Information des MVA-Vektors kombiniert. Das entstandene Impfvirus dringt dann bei einer Impfung in die Zellen ein und synthetisiert das Spike-Protein, das vom Immunsystem als „fremd“ erkannt wird und damit die Immunantwort stimuliert. Es werden spezifische Antikörper und T-Zellen gegen das Spike-Protein gebildet, die dann eine spätere Infektion mit dem Virus wirksam bekämpfen sollen.


Den Artikel finden Sie unter:

https://www.uni-marburg.de/de/aktuelles/news/2020/klinische-tests-fuer-impfstoff-gegen-sars-cov-2-koennen-noch-im-september-beginnen

Quelle: Philipps-Universität Marburg (05/2020)
 
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